Bakterien nutzen in Stresssituationen spezielle Ionenkanäle zur Abwehr. Deren Funktionsweise zu verstehen liefert die Grundlage um schädliche Bakterien bekämpfen zu können. Wie zwei von diesen Kanälen aufgebaut sind und sich öffnen konnten nun eine Würzburger Forschungsgruppe in Kooperation mit der ETH Zürich und der University of Oxford entschlüsseln. Die Ergebnisse wurden in dem renommierten Fachjournal PNAS veröffentlicht.
Die Abbildung zeigt einen Ausschnitt aus der Struktur des bakteriellen mechanosensitiven Kanals YnaI. Zu sehen ist ein Portal, das Salzionen passieren müssen.
Wenn es zu regnen anfängt, kann das für Bakterien eine gefährliche Situation sein. Durch die sinkenden Salzkonzentrationen in der Umgebung strömt Wasser zum Ausgleich in die Zelle mit der höheren Ionenkonzentration und bringt die Zelle zum Platzen. Als Abwehrmechanismus besitzt das Bakterium Escherichia coli ganze sieben unterschiedliche Sorten von Kanälen in der Zellmembran. Diese Kanäle funktionieren wie Türen und können Ionen in die Zelle hinein, oder aus der Zelle heraus schleusen.
Den genauen molekularen Aufbau von zwei weiteren dieser Kanäle mithilfe von Elektronen-Kryomikroskopie zu entschlüsseln, das gelang nun der Forschungsgruppe von Prof. Bettina Böttcher vom Rudolf-Virchow-Zentrum – Center for Integrative and Translational Bioimaging der Universität Würzburg in einer internationalen Kooperation mit den Gruppen von Prof. Rainer Hedrich der Universität Würzburg, Prof. Mark Sansom von der University of Oxford und Prof. Renato Zenobi von der ETH Zürich.
Durch die Kenntnis der hochaufgelösten Strukturen können die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler zum einen die verschiedenen Kanäle unterscheiden und zum anderen besser verstehen wie genau der Öffnungsmechanismus, also die „Türklinke“ funktioniert. „Nur, wenn wir bakterielle Abwehrmechanismen im Detail verstehen, können wir erfolgreich pathogene Bakterien bekämpfen“, betont Böttcher. „Außerdem sind mechanosensitive Kanäle auch an anderen wichtigen biologischen Funktionen beteiligt, wie zum Beispiel Blutdruckregulation und Hören. Deren grundlegende Mechanismen sind aber bisher nur unzureichend erforscht. Deswegen ist Grundlagenforschung hier so wichtig“, ergänzt Dr. Tim Rasmussen, der als Postdoktorand in der Arbeitsgruppe Böttcher forscht.
Publikation
Vanessa Judith Flegler, Akiko Rasmussen, Shanlin Rao, Na Wu, Renato Zenobi, Mark S.P. Sansom, Rainer Hedrich, Tim Rasmussen and Bettina Böttcher; The mechanosensitive MscS-like channel Ynal has a gating mechanism based on flexible pore helices. PNAS (November 2020) doi: org/10.1073/pnas.2005641117
Personen
Prof. Dr. Bettina Böttcher ist Professorin für Biochemie und leitet seit 2016 eine Forschungsgruppe am Lehrstuhl für Biochemie und am Rudolf-Virchow-Zentrum – Center for Integrative and Translational Bioimaging der Universität Würzburg.
Dr. Tim Rasmussen forscht als Postdoktorand in der Arbeitgruppe von Bettina Böttcher am Rudolf-Virchow-Zentrum – Center for Integrative and Translational Bioimaging der Universität Würzburg.